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Qual é a função do heme na hemoglobina?

O grupo heme é um componente essencial da proteína hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigênio na corrente sanguínea. A estrutura do grupo heme é um anel de porfirina com um íon de ferro no centro. O íon ferro está ligado ao anel de porfirina por quatro átomos de nitrogênio e é ainda coordenado a um quinto ligante, normalmente uma molécula de água. O sexto sítio de coordenação no íon ferro está disponível para ligação a uma molécula de oxigênio.

Quando uma molécula de oxigênio se liga ao íon ferro na hemoglobina, o íon ferro muda seu estado de oxidação de Fe(II) para Fe(III). Esta mudança no estado de oxidação faz com que o grupo heme se torne mais rico em elétrons, levando a interações mais fortes entre o grupo heme e a estrutura proteica da hemoglobina. A ligação do oxigênio à hemoglobina também induz mudanças conformacionais na proteína, que facilitam a ligação cooperativa de moléculas adicionais de oxigênio à hemoglobina.

A ligação cooperativa das moléculas de oxigênio à hemoglobina é essencial para o transporte eficiente de oxigênio na corrente sanguínea. Nas baixas pressões parciais de oxigênio encontradas nos pulmões, a hemoglobina se liga às moléculas de oxigênio e fica saturada de oxigênio. Quando a hemoglobina atinge os tecidos onde a pressão parcial do oxigênio é mais baixa, as moléculas de oxigênio se dissociam da hemoglobina e são liberadas no tecido. A ligação cooperativa das moléculas de oxigênio à hemoglobina garante que o oxigênio seja carregado de forma eficiente na hemoglobina nos pulmões e descarregado nos tecidos, onde é necessário para a respiração celular.