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Como a tripsina digere as proteínas?

A tripsina é uma enzima serina protease que cliva especificamente as ligações peptídicas no lado carboxila dos resíduos de lisina ou arginina, exceto quando um dos resíduos é seguido por prolina. Esta propriedade específica de clivagem da tripsina a torna uma ferramenta valiosa na química de proteínas, particularmente no sequenciamento de proteínas e na proteômica. Aqui está uma explicação passo a passo de como a tripsina digere proteínas:

Ligação:A tripsina liga-se à superfície do substrato proteico através de interações específicas entre o seu sítio ativo e os resíduos de aminoácidos que circundam o sítio de clivagem. Esta ligação induz mudanças conformacionais que facilitam a reação catalítica.

Catálise:O sítio ativo da tripsina contém uma tríade catalítica que consiste em três resíduos de aminoácidos:histidina, ácido aspártico e serina. Esses resíduos trabalham juntos para facilitar a hidrólise (clivagem) da ligação peptídica.

Histidina:A histidina atua como um doador de prótons, transferindo um íon hidrogênio (H+) para o oxigênio carbonílico da ligação peptídica cindível. Essa protonação enfraquece a ligação, tornando-a mais suscetível ao ataque nucleofílico.

Ácido aspártico:O ácido aspártico funciona como uma base geral, abstraindo um próton do grupo hidroxila do resíduo de serina. Essa desprotonação gera um grupo hidroxila serina altamente reativo, que atua como nucleófilo na reação.

Serina:O grupo hidroxila da serina ativado ataca o carbono carbonílico da ligação peptídica cindível, formando um intermediário tetraédrico. Este intermediário entra em colapso subsequentemente, resultando na clivagem da ligação peptídica e na liberação de dois fragmentos peptídicos.

Especificidade:A tripsina exibe especificidade no seu padrão de clivagem devido à presença de uma cadeia lateral volumosa na sua bolsa de ligação ao substrato. Esta cadeia lateral volumosa impede a ligação de aminoácidos com cadeias laterais grandes (como a prolina) próximas ao local de clivagem. Como resultado, a tripsina cliva preferencialmente ligações peptídicas seguidas por resíduos de lisina ou arginina, exceto quando são seguidas por prolina.

Ao clivar seletivamente ligações peptídicas específicas, a tripsina gera um conjunto de fragmentos peptídicos menores que podem ser posteriormente analisados ​​ou separados para vários fins, como identificação, sequenciamento e caracterização de proteínas.